Актин

АКТИН, один из осн. белков сократит. элементов мышечного волокна. Может существовать в виде мономера (Г-актин, мол. м. ок. 42 тыс.) и в полимеризов. состоянии (Ф-актин).

Молекула Г-актина имеет глобулярную двухдоменную форму и связана с одной молекулой АТФ, к-рая превращается в аденозиндифосфат при полимеризации Г-актина. В бессолевых водных р-рах Г-актин не полимеризуегся. В случае добавления КС1 или MgCl2 процесс начинается при концентрации соли соотв. 0,1-0,15 или 0,01 М. Возможность полимеризации Г-актина в организме находится в зависимости от актинсвя-зывающих белков, напр. филамина, актинина.

Ф-актин-линейный полимер, образующий пологую спираль (ее нити полярны) с шагом 38 нм и диаметром субъединиц 5,5 нм. Один виток спирали содержит 13-14 молекул Г-актина. Полимеризация мономера приводит к резкому повышению вязкости р-ра. Ф-актин образует комплекс с др. сократит. белком-миозином-и оказывает сильное активирующее влияние на его аденозинтрифосфатазную активность. Важное св-во Ф-актина-способность к координации обменных процессов, к-рая проявляется при его взаимод. с рядом ферментов (киназой фосфорилазы, алъдолазой, глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназой и др.).

Актин присутствует во всех клетках эукариотов (10-15% по массе от всех белков). В немышечных клетках он формирует "цитоскелет" (микрофиламенты цитоплазмы клеток).

Литература

Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, М., 1981, с. 1406-10. Б.Ф. Поглазов.

Комментарии*

Дополнения к описанию актина:

  • Структурная организация:

    • Г-актин содержит активный центр с высококонсервативной последовательностью, связывающей АТФ
    • Полимеризация происходит с образованием полярной нити с "+" и "-" концами, растущими с разной скоростью
  • Ключевые свойства:

    • АТФ-зависимая динамика: гидролиз АТФ до АДФ после полимеризации регулирует стабильность филаментов
    • Высокая эволюционная консервативность (более 80% идентичности у млекопитающих и дрожжей)
  • Клеточные функции:

    • Цитоскелетная сеть: обеспечивает механическую поддержку, клеточную подвижность, цитокинез
    • Участие в образовании стресс-фибрилл, сократительного кольца при делении клетки
    • Взаимодействие с мембранными белками через линкерные белки (винкулин, талин)
  • Регуляторные механизмы:

    • Контроль полимеризации/деполимеризации белками ADF/кофилин, профлин, гельзолин
    • Организация в пучки и сети с помощью фимбрина, α-актинина, спектрина
  • Клиническая значимость:

    • Мутации в актине связаны с наследственными заболеваниями (миопатиями, кардиомиопатиями)
    • Участие в патологических процессах (метастазирование опухолей, инфекционные заболевания)
*Подобраны с помощью LLM, верифицированы, но возможны неточности.