Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


ФЕРРЕДОКСИН

ФЕРРЕДОКСИН, железосодержащий белок, выполняющий ф-ции переносчика электрона во мн. биол. окислит.-восста-новит. процессах. Содержится во всех фотосинтезирующих клетках и тканях, в т. ч. в хлоропластах высших растений.

Окраска ферредоксина определяется поглощением при 465, 420 (e 9600), 390 и 278 нм. Ферредоксин оптически активен и дает характерные спектры кругового дихроизма. Для восстановленной формы ферредоксина характерен спектр ЭПР, наблюдаемый при 77К; среднее значение g-фактора ок. 1,94.

Ферредоксин- глобулярный белок, его молекула в зависимости от источника состоит из 1, 3 или 4 полипептидных цепей, содержащих по 95-100 аминокислотных остатков, из них 4-6 приходится на цистеин; высокое содержание глутаминовой и аспарагиновой к-т определяет кислые св-ва ферредоксина, рI ок.4. Мол. м. (8-24)· 103, типичное значение ок. 104. Для мн. ферредоксинов из высших растений и водорослей известна первичная структура и обнаружена высокая степень гомологии. Ряд ферредоксинов присутствует в клетках в виде олигомерных структур.

Ферредоксин, как правило, мало устойчив и должен храниться при низкой т-ре. Однако в вулканич. глубоководных областях обнаружены содержащие ферредоксин термофильные архебактерии, напр. Pyrococcus furiosus, сохраняющие св-ва после хранения 12 ч при 95 0C.

Все железо в окисленной форме ферредоксина имеет степень окисления +3. Ферредоксин восстанавливается одноэлектронно, при этом один атом Fe(III) переходит в состояние Fe(II). В состоянии Fе(II) - Fe(III) ферредоксин- сильный восстановитель, типичное значение окислит.-восстановит. потенциала -400 мВ.

Функцион. св-ва ферредоксина определяются наличием активного центра (одного для "простых" ферредоксинов, двух для "сложных"), структура к-рого представляет собой кластер, содержащий атом Fe, сульфидные мостики S2- и остатки цистеина CH2S-, координированные по атому Fe. Сера из сульфидных мостиков высвобождается при действии к-т, образуя H2S.

Ферредоксины могут содержать би-(см. ф-лу), три- и тетраядерные кластеры. В биядерном кластере ферредоксина из Spirulina platensis расстояние между атомами Fe составляет 0,272 нм. В окисленной форме кластер содержит оба атома Fe(III) примерно в тетраэдрич. окружении. Структура в целом диамагнитна, т.к. между атомами Fe, находящимися в высокоспиновом состоянии, имеется антиферромагн. взаимод.; суммарный спин S = 0 при низких т-рах. При комнатной т-pe возможно заселение возбужденных уровней (S=1), что обнаруживается как парамагнитный сдвиг сигналов ПМР протонов, находящихся вблизи металлокластера. При восстановлении одного атома Fe S= 1/2, что обусловливает спектр ЭПР.

5017-2.jpg

В фотосинтезе ферредоксин осуществляет перенос электрона от фотосистемы I к никотинамидадениндифосфату, он участвует также в восстановлении сульфита, нитрита, ненасыщенных жирных K-T, поддержании активности фруктозо-1,6-дифосфа-тазы, пируватдекарбоксилазы и др. Ферредоксин активен в ряде р-ций, в к-рых образуется или используется в качестве восстановителя H2; партнером ферредоксина во мн. случаях выступают разл. гидрогеназы.

Разработаны способы удаления кластеров из ферредоксинов, в т. ч. с сохранением их структуры, а также реконструкции ферредоксинов как с собственными простетич. группами, так и с их синтетич. аналогами. Моделирование активных центров ферредоксинов стимулировало синтез координац. соед. аналогичной структуры.

Лит.: Thomson A.J., в кн.: Metalloproteins, pt 1. Metal proteins with redox roles, ed. P. Harrison, Weinheim - [a.o.], 1985, p. 79-120.

M. Г. Гольдфельд.


     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн