Амилаза (мол.
м. 50 тыс.) участвует в гидролизеСахаров, содержащих подряд три или более
остатков глюкозы. Расщепление связей может происходить между любыми остатками
глюкозы, причем остатки моносахаридов в месте разрыва имеют конфигурациюаномеров.Амилаза
превращает амилозукрахмала в глюкозу и мальтозу. Находящийся в крахмалеамилопектин, содержащий в молекуле 1,6
связи, полностью не гидролизуется - остается разветвленный полисахарид,
т. наз. "остаточный декстрин".Амилаза
обладает
слабокислыми св-вами. Ионы Са2+ и Cl- активируют
ее. Присутствует во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах.
По каталитич. активности ферменты из разных источников значительно отличаются
друг от друга.Амилазы
слюны, поджелудочной железы и слизистой кишечника участвуют в переваривании
пищи,Амилаза
печени расщепляет гликоген.
Амилаза (мол.
м. 50-200 тыс.) последовательно отщепляет остаткимальтозы
от невосстанавливающего конца цепи полисахаридов. Под действиемамилаза
из амилозы образуется мальтоза, а из амилопектина также "остаточный декстрин".
Содержитсяамилаза
в солоде.
Амилаза (экзо-1,4глюкозидаза;
мол. м. 50-100 тыс.) последовательно отщепляет концевые остаткиD-глюкозы
от невосстанавливающих концов цепей полисахаридов с образованиемD-глюкозы.
Способна также расщеплять 1,6
связь, если следующие за ней моносахариды соединены в положениях 1 и 4.
Содержится в плесневых грибах. Определение активности амилазы используют в диагностич.
целях, в частности для идентификации гликогеноза. Амилазы (в т. ч. иммобилизованные)
применяют в пром-сти:амилазу-для
"осахаривания" крахмала,амилазу-для
произ-ва глюкозы.
Лит.. МасAllister R. V., "Advances in Enzyme Regulation", 1964,
v. 3, p. 15-46; The enzymes, 3 ed., v. 5, N. Y.-L., 1971, p. 115-89; Mechanisms
of sacharide polymerization and depolymerization, N. Y [a.o.] 1980, p.
73-100, 209-14. В. И. Муронец.
=== Исп. литература для статьи «АМИЛАЗЫ»: нет данных