Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


ЭНОЛАЗА

ЭНОЛАЗА (енолаза, 2-фосфо-D-глицерат гидро-лиаза, фосфопируват-гидратаза), гликолитич. фермент класса лиаз, катализирующий обратимую р-цию отщепления воды от 2-фосфо-D-глицерата (2-фосфо-D-глицериновой к-ты) с образованием макроэргич. соед.- фосфоенолпирувата (фосфоенолпировиноградной к-ты; см. Гликолиз).
Мол. масса нативной энолазы составляет от 80 тыс. до 95 тыс. (в зависимости от источника). Оптимум активности фермента из Escherichia coli (E. coli) находится при рН 8,1 (для ферментов из др. источников при более кислых значениях рН). Молекула энолазы состоит из двух одинаковых субъединиц и содержит два активных центра. Известна первичная структура энолаз из разных источников.
Для энолазы характерна доменная структура. В глубокой щели между малым N-концевым и большим С-концевым доменами располагается активный центр фермента. Для проявления каталитич. активности необходимы ионы Mg, причем без них фермент не только не обладает активностью, но и диссоциирует на субъединицы. Считают, что в молекуле энолазы существуют 3 категории участков связывания металлов: каталитический, ингибиторный и "конформационный". Изменение пространств, структуры фермента при связывании Mg с конформац. участком необходимо для осуществления взаимод. фермента с субстратами и конкурентными ингибиторами. Замена ионов Mg на ионы др. металлов приводит к снижению ферментативной активности или к ее полному исчезновению. Ионы фтора также ингибируют фермент.
Инактивация фермента наблюдается при модификации карбоксильных групп, а также остатков аргинина, гистидина и тирозина. В непосредственной близости от активного центра энолазы из дрожжей расположен остаток цистеина-247, модификация к-рого приводит к инактивации фермента. Однако в ферментах животного происхождения в этом положении находится остаток валина и нет данных об участии остатков цистеина в формировании активного центра.
В Е. coli обнаружена только одна форма энолазы, в дрожжах -3. Наличие множественных форм энолаз (изоферментов) характерно также для тканей рыб. У термофильных бактерий найден стабильный при т-ре 70-90 °С фермент, к-рый состоит из 8 (а не из 2) субъединиц с мол. м. 40-50 тыс. и не содержит (в отличие от энолаз из др. источников) цистеиновых остатков.

Лит.: Wold F., в кн.: The Enzymes, ed. by P. D. Boyer, 3 ed., v. 5, N. Y.-L., 1971,p. 499-538; Chou P. Y., Fasman G. D., "Ann. Rev. Biochem.", 1978, v. 47, p. 251-76; Lebioda L. [a.o.], "J. Biol. Chem.", 1989, v. 264, № 7, p. 3685-93.

В. И. Муронец.


     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн