Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА

АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА (L-аспартат : 2-оксо-глутарат аминотрансфераза), фермент класса трансфераз, катализирующий при участии кофермента пиридоксаль-5'-фосфата обратимый перенос аминогруппы (трансаминирование) от L-аспарагиновой к-ты (ф-ла I) на 2-оксоглутаровую (II) с образованием щавелевоуксусной (III) и L-глутаминовой (IV) к-т. Р-ция трансаминирования состоит из двух полуреакций; на промежут. этапе образуется пиридоксамин-5'-фосфат (V):
1040-36.jpg1040-37.jpg

В тканях позвоночных аспартатаминотрансфераза существует в виде двух форм (изоферментов)-цитозольной (мол.м. 92,6 тыс.) и митохондриальной (мол.м. 89,8 тыс.); их изоэлектрич. точки соотв. 6 и 9. Оптимальная каталитич. активность аспартатаминотрансферазы при рН 8,0-8,5. Определены первичная и трехмерная структуры обоих изоферментов. Они состоят из 2 идентичных субъединиц, к-рые построены из 2 доменов - большого, связывающего кофермент, и малого подвижного; между ними расположен активный центр. Взаимодействие с субстратом сопровождается сдвигом малого домена в сторону активного центра и поворотом пиридинового кольца кофермента на ~ 30°. Кофермент прочно связан с апоферментом через остаток фосфорной к-ты, фенольную и альдегидную группы и атом N. Его альдегидная группа образует основание Шиффа с1040-38.jpgNH2-группой остатка лизина в белке, что обусловливает ярко-желтую окраску аспартатаминотрансферазы в кислой среде (1040-39.jpg 430 нм); в щелочной среде аспартатаминотрансфераза почти бесцветна (1040-40.jpg 362 нм). Аспартатаминотрансфераза из митохондрий катализирует также трансаминирование с участием L-тирозина, L-триптофана и L-фенилаланина; скорость этого процесса в 200-1000 раз меньше, чем в основной р-ции.

Ингибируется аспартатаминотрансфераза гидроксиламином, гидразином и их производными, а также циклосерином, серин-О-сульфокислотой, пропаргилглицином и нек-рыми двухосновными к-тами. Фермент обнаружен у млекопитающих, птиц, растений и микроорганизмов. Активность аспартатаминотрансферазы в крови человека резко возрастает при инфаркте миокарда, что используется для диагностич. целей.


===
Исп. литература для статьи «АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА»: Вгаunstein А. Е., в кн.: Enzymes, ed. by P.O. Boyer, 3 ed, v. 9, N.Y., 1973, pi 379-481; Transaminases, ed. by P. Christen, D.E. Metzler, N.Y., 1984. Ю.М. Торчтский.

Страница «АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА» подготовлена по материалам химической энциклопедии.


     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн