 |
Сервисы: электронное строение атома • уравнивание реакций • редактор формул • поиск реакций • молярные массы
|
|
  | |||||||||||||||||||
 |
 | |
 |
 | |
 |
 | |
 |
 | |
 |
 | |
КОФЕРМEНТЫ
к кислороду в клеточном дыхании. При участии НАД или НАДФ, связанных прочно или легко диссоциирующих, ферменты дегидрогеназы (напр., алкогольдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа) катализируют обратимое превращ. спиртов, гидроксикислот и нек-рых аминокислот в соответствующие альдегиды, кетоны или кетокислоты. Флавиновые коферменты-коферментная форма витамина рибофлавина. Среди оксидоредуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеиды-ферменты, содержащие в качестве простетич. групп флавинмононуклеотид (ФМН; IIа) и флавинадениндинуклеотид (ФАД; IIб). В нек-рых ферментах (напр., в сукцинатдегидрогеназе) ковалентная связь ФАД с апоферментом образована пирофосфатной группой кофермента и атомом N имадазольного кольца гистидина. Восстановление флавиновых коферментов осуществляется через ряд промежут. стадий, включающих образование радикалов.
Главная ф-ция флавиновых коферментов-перенос электронов (водорода) в окислит.-восстановит. цепи от НАДН и янтарной к-ты к цитохромам. Флавопротеиды катализируют также многочисл. р-ции, механизм к-рых включает стадию одноэлектронного переноса; окисление восстановл. формы амида липоевой к-ты, синтез кобамидного кофермента из АТФ и витамина В12, окисление глюкозы и др. Глутатион (III)-коферменты нек-рых ферментов, катализирующих превращение a-диальдегидов в a-гидроксикислоты, изомеризацию производных малеиновой к-ты в производные фумаровой к-ты (малеинат - циc-транс-изомераза) и енолизацию ароматич. a-кетокислот (фенилпируваттаутомераза).
Коферменты, содержащие порфириновыи макроцикл. Эти коферменты в составе нек-рых ферментов (напр., цитохромы а, б и с, цитохром-с-оксидазы) участвуют в клеточном дыхании. Аденозинтрифосфорная кислота (см. Аденозинфосфорные кислоты) - кофермент ферментов, катализирующих перенос гл. обр. фосфатных и пирофосфатных групп (напр., фосфотрансфераз) на разл. субстраты у всех живых организмов. Известны также случаи переноса 5'-дезоксиаденозильного остатка от АТФ с отщеплением трифосфата. Кофермент А (КоASH, КоА; IV) - коферментная форма витамина пантотеновой кислоты. Ферменты, содержащие этот кофермент, катализируют р-ции, играющие важную роль в цикле трикарбоновых к-т. Этот цикл начинается с биосинтеза ацетилкофермента A [KoASC(O)CH3] в результате переноса ацетильной группы на KoASH с пировиноградной к-ты (фермент - пируватдегидрогеназа), а затем образования лимонной к-ты путем переноса ацетильной группы с
KoASC(O)CH3 на ацетилщавелевую к-ту (фермент-цитрат-синтаза). Кофермент А - также кофермент ферментов, участвующих в глиоксилатном цикле, окислении и синтезе жирных к-т, биосинтезе стероидов, каротиноидов, изопреноидов, нейтральных липидов и др. Во всех случаях KoASH действует как промежут. акцептор и переносчик разл. кислотных остатков, к-рые подвергаются в составе ацил - КоА тем или иным превращениям или передаются в неизменном виде на определенные метаболиты. Во всех случаях KoASH связан с ацильными остатками тиоэфирной связью. Тетрагидрофолиевая кислота (FH4; V) - коферментная форма витамина фолацина. Является коферментом ферментов, катализирующих перенос одноуглеродных групп [СН3, СН2, СН, СНО, СН(=NH)] в биосинтезе пуринов, пиримидинов и нек-рых аминокислот. FH4 - кофермент ключевых ферментов в биосинтезе гетероцикла тимидина (напр., тимидилатсинтетазы) - структурного фрагмента молекул ДНК.
Пиридоксаль-5'-фосфат (VI) коферментная форма витамина В6. Входит в состав мн. ферментов, катализирующих превращения a-аминокислот, в т. ч. их рацемизацию, переами-нирование, декарбоксилирование, элиминирование или замещение у b- и g-атомов углерода. Осн. стадия в механизме этих р-ций образование основания Шиффа в результате взаимод. a-аминогруппы
к-ты и карбонильной группы кофермента (см., напр., Аспартатаминотрансфераза, Изомeразы). Тиаминдифосфат (тиаминпирофосфат, кокарбоксилаза, ТДФ; VII) - коферментная форма витамина тиамина. Коферменты мн. ферментов, катализирующих превращения a-кетокислот
и кетоз, в т. ч. декарбоксилирование (фермент пируватдекарбоксилаза) и окислит. декарбоксилирование пировиноградной к-ты (в последнем случае с участием липоевой к-ты), при образовании и расщеплении a-гидроксикетонов и дикетонов под влиянием фосфо- и транскетолаз. Реакц. центр ТДФ - атом С в положении 2 тиазолиевого кольца (обозначен звездочкой), к-рый легко образует карбанион в результате элиминирования Н+. Механизм каталитич. р-ции обычно включает образование ковалентной связи в результате взаимод. субстрата (или его фрагмента) с этим карбанионом. Биотин (VIII) - кофермент ферментов, катализирующих перенос группы СО2 в обратимых р-циях карбоксилирования. Молекула биотина связана с апоферментом пептидной связью, образованной его карбоксильной группой и e-аминогруппой лизина в апоферменте (биотиниллизиновый остаток наз. биоцитином). Переносимая группа СО2 обратимо связывается с атомом в положении 1' биотина. Один из важных ферментов, в к-ром биотин выполняет ф-ции кофермента, - пируваткарбоксилаза.
Она катализирует АТФ - зависимую р-цию образования щавелевоуксусной к-ты из пировиноградной и HCO-3. Кобамидные коферменты (кобаламиновые коферменты, ф-лы см. в ст. Витамин В12). К этой группе относятся два кофермента - метилкобаламин и 5' - дезоксиаденозилкобаламин. Первый участвует в составе ферментов, катализирующих перенос групп СН3, напр. при синтезе метионина из гомоцистеина. Биол. роль второго кофермента состоит в участии в составе ферментов в каталитич. превращениях диолов в альдегиды (пропандиолдегидратаза), алканоламинов в альдегиды (этаноламин - аммиак-лиаза) и рибонуклеотидов в дезоксирибонуклeотиды (рибонуклеотидредуктаза), метилмалонил-кофермент А в сукцинил-кофермент А (метилмалонил-СоА-мутаза). Важная особенность этих коферментов-гомолиз связи Со—С в каталитич. р-циях. Нек-рые коферменты, напр. аденозинтрифосфорная к-та, 5'-дезок-сиаденозилкобаламин (кобамамид), тиаминдифосфат (кокарбоксилаза), флавинадениндинуклеотид (флавинат), применяют как лек. ср-ва; многие коферменты-лиганды в аффинной хроматографии.
===
Исп. литература для статьи «КОФЕРМEНТЫ»: Коферменты, под ред. В. А. Яковлева, М., 1973; Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1-3, М., 1982; Дюга Г., Пенни К., Биоорганическая химия, пер. с англ., М., 1983, с. 398 486; Ленинджер А.. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1. М., 1985, с. 275-301; Общая органическая химия, пер. с англ., т. 10, М., 1986, с. 580-648. A.M. Юркевич.
Страница «КОФЕРМEНТЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.
| / map |