Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


РИБОФЛАВИН

РИБОФЛАВИН [витамин В2, лактофлавин, 7,8-диметил-10-(1'-D-рибитил)изоаллоксазин; ф-ла Iа], мол. м. 376,37: желто-оранжевые кристаллы; т. пл. 282 °С (с разл.);4054-2.jpg -70°(0,06%-ный р-р в 0,1 М NaOH; в нейтральных р-рах оптич. вращение не. наблюдается); плохо раств. в воде (0,12 мг/мл при 27 °С) и этаноле, не раств. в ацетоне, диэтшговом эфире, хлороформе, бензоле. В водных р-рах lмакс 445, 374, 268 и 223нм (e соотв. 12,3·103; 10,8·103; 31,4·103 и 30,1·103). Рибофлави. флуоресцирует в желто-зеленой области (l возбуждения ок. 450 нм, l излучения 565 нм) с наиб. интенсивностью при рН 6-8. Рибофлавин стабилен в кислой и быстро разрушается в щелочной среде; под действием света в щелочной среде расщепляется с образованием люми-флавина (16), в нейтральной или кислой среде-с образованием люмихрома (II).

4054-3.jpg

4054-4.jpg

Биол. роль рибофлавина определяется его участием в качестве предшественника коферментов (т. наз. флавиновых ко-ферментов)-флавинадениндинуклеотида (ФАД, FAD; ф-ла Iв); флавинмононуклеотида, или рибофлавин-5'-фосфа-та (ФМН, FMN; Iг); 8a-(3-N-L-гистидил)- и 8a-(5-L-цистеи-нил)флавинадениндинуклеотида (соотв. ф-лы Iд и Iе). Эти коферменты (гл. обр. ФАД) входят в большое число важнейших окислит.-восстановит. ферментов (флавиновые ферменты, флавиновые оксидоредуктазы, или флавопротеиды).

Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных к-т; в окислит. декарбоксилировании пировиноград-ной и a-кетоглутаровой к-т; окислении янтарной к-ты в цикле трикарбоновых к-т (сукцинатдегидрогеназа).

Кроме того, к этой группе ферментов относятся моно-аминоксидазы-осн. ферменты катаболизма биогенных амидов и, прежде всего, катехоламинов; ксантиноксидаза, катализирующая окисление пуринов до мочевой к-ты; альде-гидоксидазы, окисляющие и инактивирующие высокотоксичные альдегиды; оксидазы D-аминокислот, расщепляющие в организме чужеродные D-изомеры аминокислот, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий; оксидаза пиридоксолфосфата и дигидрофолатредуктаза, участвующие в синтезе коферментных форм витамина В6 (пиридоксальфосфата) и фолацина (тетрагидрофолиевой к-ты); глутатионредуктаза и метгемоглобинредуктаза, поддерживающие в восстановленном состоянии глутатион и гемоглобин.

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин)или цитохрому с (НАДН-цитохром С-редук-таза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электроны и кислород непосредственно на воду с образованием Н2О2 (оксидаза D-аминокислот, моноаминоксидаза, пиридоксинфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-ции определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта.

Мол. механизм осуществляемого переноса атомов H заключается в их обратимом присоединении в положения 1 и 5:

4054-5.jpg

Образование коферментных форм рибофлавина в организме происходит с участием АТФ и ряда ферментов. Так, флаво-киназа катализирует синтез ФМН (АДФ-аденозиндифос-фат):

Рибофлавин + АТФ : ФМН + АДФ

Флавиннуклеотидфосфорилаза осуществляет синтез ФАД из ФМН и АТФ:

ФМН + АТФ : ФАД + пирофосфат

Внеш. проявлениями недостаточности рибофлавина являются поражения слизистой оболочки губ с вертикальными трещинами и слущиванием эпителия (хейлоз), изъязвления в углах рта (ангулярный стоматит), отек и покраснение языка (глоссит), себорейный дерматит на носо-губной складке, крыльях носа, ушах, веках. Часто развиваются также изменения со стороны органов зрения: светобоязнь, васкуляризация роговой оболочки, конъюнктивит, кератит и в нек-рых случаях-катаракта. В ряде случаев при авитаминозе имеют место анемия и нервные расстройства, проявляющиеся в мышечной слабости, жгучих болях в ногах и др.

Осн. причины недостатка рибофлавина, у человека-недостаточное потребление молока и молочных продуктов, являющихся главным источником этого витамина, хронич. заболевания желудочно-кишечного тракта, прием медикаментов, являющихся антагонистами рибофлавина (напр., акрихин и его производные)

Содержание рибофлавина в продуктах питания (мг/100 г продукта) яйца (0,80), молоко (0,18-0,13), творог (0,40-0,50), мясо (0,15-0,17), печень и почки (3,64-4,66), гречневая крупа (0,24), дрожжи (2,07-4,0). Очищенный рис, макаронные изде-лия и белый хлеб так же, как и большинство фруктов и овощей, бедны рибофлавином (0,03-0,05).

В пром-сти рибофлавин получают хим. синтезом из 3,4-диметил-анилина и рибозы или микробиологически, напр. с использованием гриба. Eremothecium ashbyi.

Препараты рибофлавина и ФМН применяют для профилактики и лечения арибофлавиноза (недостаточности витамина В2), при кожных заболеваниях, вяло заживающих ранах, заболеваниях глаз, нарушениях ф-ции желудочно-кишечного тракта, диабете, анемиях, циррозе печени.

Рибофлавин в комплексе с тиамином и ниацином используют для витаминизации муки высшего и первого сорта, бедной этими витаминами из-за их потери с отрубями.

Суточная потребность взрослого человека в рибофлавине 1,5-2,5 мг.

Лит.: Розанов А. Я., в кн.: Экспериментальная витаминология, Минск, 1979, с. 224-66; Vitamins. Chemistry, physiology, pathology, methods, 2 ed., ed. by W.H. Sebrell, P.S. Harris, v. 5, N.Y.- L., 1972; Cooperman J. M., Lopez R., в кн.: Handbook of vitamins. Nutritional, biochemical and clinical aspects, ed. by L. Y. Machlin, N.Y.- Basel, 1984, p. 299-327. В. Б. Спиричев.

Еще по теме:

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн