Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


Следующая Содержание Предыдущая

Структурные белки

Структурные белки придают экстрацеллюлярным структурам механическую прочность, а также участвуют в построении цитоскелета (см. с. 206). В большинстве структурных белков преобладает одна из вторичных структур (см. с. 74), что предопределяется их аминокислотным составом.

Альфа-кератин; Коллаген; Фиброин шелка;

А. α-Кератин

Структурным белком, построенным преимущественно в виде α-спирали, является α-кератин. Волосы (шерсть), перья, иглы, когти и копыта животных состоят главным образом из кератина. В качестве компонента промежуточных филаментов (см. с. 206) кератин (цитокератин) является важнейшей составной частью цитоскелета.

В кератинах большая часть пептидной цепи свернута в правую α-спираль. Две пептидные цепи образуют единую левую суперспираль, как это имеет место и в миозине (см. с. 71). Суперспирализованные димеры кератина объединяются в тетрамеры, которые агрегируют с образованием протофибрилл диаметром 3 нм. Наконец, восемь протофибрилл образуют микрофибриллы диаметром 10 нм (см. с. 207).

Волосы построены из таких же фибрилл. Так, в отдельном волокне шерсти диаметром 20 мкм переплетены миллионы фибрилл. Отдельные цепи кератина скреплены поперечно многочисленными дисульфидными связями, что придает им дополнительную прочность. При химической завивке происходят следующие процессы: вначале путем восстановления тиолами разрушаются дисульфидные мостики, а затем для придания волосам необходимой формы их высушивают при нагревании. При этом за счет окисления кислородом воздуха образуются новые дисульфидные мостики, которые сохраняют форму прически.

Б. Коллаген

В организме млекопитающих коллаген — преобладающий в количественном отношении белок: он составляет 25% общего белка. Коллаген присутствует в различных формах прежде всего в соединительной ткани. Этот белок имеет необычный аминокислотный состав: 1/З составляв глицин (Gly). примерно 10% пролин (Рrо), а также гидроксипролин (Hyp) и гидроксилизин (Hyl). Последние две аминокислоты образуются после биосинтеза коллагена путем посттрансляционной модификации (см. с. 334). В структуре коллагена постоянно повторяется триплет Gly-X-Y (2), причем положение X часто занимает пролин, а Y — гидроксилизин. Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трех первичных левых спиралей (1) (см. с. 74). В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин (3, остаток глицина окрашен в желтый цвет). Здесь представлен небольшой фрагмент тройной спирали. Вся молекула коллагена имеет длину около 300 нм.

В. Фиброин шелка

Шелк получают из коконов гусениц тутового шелкопряда (Воmbух mori) и родственных видов. Ocновной белок шелка, фиброин, обладает структурой антипараллельного складчатого листа, причем сами листы располагаются параллельно друг другу, образуя многочисленные пласты (1). Так как в складчатых структурах боковые цепи аминокислотных остатков ориентированы вертикально вверх и вниз, в промежутках между отдельными слоями могут поместиться лишь компактные группировки. Фактически фиброин состоит на 80% из глицина, аланина и серина, т.е. из трех аминокислот, характеризующихся минимальными размерами боковых цепей. Молекула фиброина содержит типичный повторяющийся фрагмент (Gly-Ala-GIy-AIa-GIy-Ser)n . Установлено, что в фиброине промежуток между складчатыми слоями составляет 0,35 и 0,57 нм. В первом случае в промежуток ориентирован глицин (R = H). Промежуток 0,57 нм создается за счет отталкивания боковых цепей серина и аланина (2).

Следующая Содержание Предыдущая

Еще по теме:

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн