Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


КЕРАТИНЫ

КЕРАТИНЫ (от греч. keras, род. падеж keratos - рог), структурные фибриллярные белки, состоящие из параллельных полипептидных цепей, имеющих конформацию a-спирали или b-структуры (структуры складчатого листа) - соотв. a-кератины и b-кератины. a-Кератины (часто их называют просто кератины)-осн. тип белков, из к-рых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, чешуи, копыт и черепашьего панциря, а также значит, часть сухой массы наружного слоя кожи. Не раств. в воде, водных р-рах к-т и щелочей, устойчивы к действию протеолитич. ферментов и гидролизу. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот [в б.ч. аминокислотных остатков (—HNCHRCO—) R - неполярные группы] и отличаются от др. фибриллярных структурных белков (напр., коллагена) гл. обр. повыш. содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-кератинов (мол. м. от 10 тыс. до 50 тыс.) не имеет периодичности. Осн. структурный элемент a-кератинов млекопитающих -протофибрилла (диаметр 2 им), образованная тремя сплетенными (суперспирализованными) a-спиральными отрезками полипептидов с неспиральными участками на концах цепи. Нерастворимость, а также эластичность и др. мех. особенности a-кератинов обусловлены наличием многочисл. дисульфидных связей между полипептидными цепями. Самые прочные и жесткие a-кератины (напр., в панцире черепах) содержат до 18% остатков цистеина. Девять параллельно расположенных протофибрилл обвивают кольцевыми витками две другие протофибриллы, образуя микрофибриллу (диаметр 8 нм), с периодичностью 20 нм. Пучок микрофибрилл, окруженный аморфным матриксом, состоящим из глобулярных белков с высоким содержанием дисульфидных связей, образует макрофибриллу (диаметр 200 нм), к-рая заполняет веретенообразную клетку, ориентированную вдоль оси волокна. Разрыв дисульфидных связей между соседними a-спиральными участками (напр., при нагр. или действии восстановителей) приводит к диссоциации a-кератинов на отдельные полипептидные цепи. При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для a-кератинов млекопитающих b-структуру (при этом длина их может увеличиться в 2 раза). Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы a-кератинами, включающими участки b-структуры и неупорядоченные области. b-Кератины. Из b-кератинов наиб. изучены фиброин, выделяемый спец. железами гусениц шелкопрядов при завивке кокона, и паутина - вязкое выделение желез пауков и нек-рых др. паукообразных. Фиброин составляет осн. массу натурального шелкового волокна (ок. 60%). b-Кератины отличаются от a-кератинов отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. Белки), к-рая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. b-Кератины не раств. в воде, устойчивы к действию орг. р-рителей, разб. к-т и щелочей; их волокна более гибки, чем у a-кератинов, но в отличие от последних не эластичны. Мол. масса двух связанных между собой полипептидных цепей фиброина составляет ок. 365 тыс. Они содержат большое кол-во остатков глицина, аланина и серина (ок. 87% от всех аминокислотных остатков; каждый второй аминокислотный остаток - глицин); остатки цистеина и метионина отсутствуют. В полипептидной цепи преобладает повторяющаяся последовательность —Gly—Ser—Gly—Ala—Gly—Ala— (букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты). Совместная укладка пар полипептидных цепей фиброина приводит к образованию вытянутого белкового комплекса, к-рый обволакивается др. белком-серицином (содержит ок. 40% остатков серина). a-Кератин, получаемый из отходов в мясной пром-сти, используют для получения прир. аминокислот. Лит.. Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, М., 1985, с. 167-76, В. В. Баев.


===
Исп. литература для статьи «КЕРАТИНЫ»: нет данных

Страница «КЕРАТИНЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Еще по теме:
___

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн