Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


КОЛЛАГЕН

КОЛЛАГЕН (от греч. kolla-клей и -genes - рождающий, рожденный), фибриллярный белок, составляющий основу соединит, ткани животных (кожи, связок, сухожилий, костей, хрящей и др.) и обеспечивающий ее прочность. Коллаген, или тропоколлаген, - наиб. распространенный белок животного мира; у млекопитающих во взрослом организме на его долю приходится почти 30% от всей массы белков. Молекула коллагена (мол. м. ок. 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм) имеет стержневидную структуру и состоит из трех т. наз. а-цепей (мол. м. ок. 100 тыс.), формирующих правозакрученную тройную спираль таким образом, что один виток спирали a-цепи содержит три аминокислотных остатка. Три a-цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая a-цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствием триптофана. Коллаген-один из немногих животных белков, содержащих остатки 3- и 4-гидроксипролина (НО—Pro), а также 5-гидроксилизина (НО—Lys); на них приходится ок. 21% от всех аминокислотных остатков. Уникальная особенность коллагена-многократно повторяющаяся последовательность в a-цепях триплетов аминокислот глицин—X—Y (X, Y-остаток любой a-аминокислоты, кроме глицина), создающая конформац. основу для спирализации a-цепей. Триплетная последовательность составляет ок. 90% всей a-цепи и расположена в ее центр. части; концевые участки представлены неспирализованными (не содержащими остаток глицина через каждые 2 аминокислоты) последовательностями (т. наз. телопептиды). Описано 5 основных и ок. 10 "минорных" типов коллагена, различающихся по первичной структуре a-цепей. Коллаген- гликопротеин и в зависимости от источника содержит на 1000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в осн. в виде моно- или дисахаридов), связанных О-гликозидной связью с НО-группой НО—Lys. Моносахариды представлены D-галактозой, к-рая связана с остатком аминокислоты b-гликозидной связью. В дисахаридах D-глюкоза связана a-1:2 - связью с D-галактозой. Стабилизация молекулы коллагена осуществляется благодаря электростатич. и гидрофобным взаимод., а также водородными и ковалентными поперечными связями между a-цепями. Водородные связи образованы карбонильной группой и группами NH пептидной связи или НО - группой НО—Pro; возможны также связи с участием Н2О. Ковалентные связи между a-цепями (сшивки) образуются в результате альдольной конденсации остатков 2-амино-6-оксогексановой или 2-амино-5-гидрокси-6-оксогексановой к-т, к-рые образуются соотв. из остатков лизина или 5-гидр-оксилизина. Сшивки a-цепей соседних молекул коллагена осуществляются в результате образования альдиминов путем взаимод. остатков 6-оксогексановых к-т с группой NH2 лизина или 5-гидроксилизина (см. Модификация белков). В коллагене обнаружены поперечные сшивки, связывающие 3 или 4 a-цепи соседних молекул. Нативный коллаген плохо раств. в воде при рН ок. 7. При умеренном нагревании в водных р-рах коллаген денатурирует с разрывом нековалентных связей - a-цепи расплетаются, "плавятся" с образованием желатина. При ренатурации а-цепи могут образовывать димеры (b-частицы) или тримеры (g-частицы), к-рые могут образовывать спираль. Внутриклеточным предшественником коллагена в организме является проколлаген (синтезируется в осн. в фибробластах, хондроцитах и др. клетках соединит, ткани), молекулы к-рого состоят из трех про-a-цепей с мол. м. 140 тыс.-180 тыс. Эти цепи содержат на N- и С-концевых участках глобулярные (неспирализованные) последовательности (т. наз. пропептиды), отщепляющиеся при внеклеточном "созревании" коллагена. В С-концевых пропептидах локализованы межцепьевые связи S—S, стабилизирующие молекулы проколлагена. Биол. роль коллагена определяется его способностью образовывать упорядоченные надмолекулярные агрегаты фибриллы (волокна), к-рые выполняют главные опорно-мех. ф-ции в разл. типах соединит. ткани. Фибриллы состоят из повторяющихся тропоколлагеновых структур, уложенных вдоль волокна в виде параллельных пучков по типу "голова к хвосту". В параллельных рядах молекулы тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (64 нм). Этим объясняются характерные для фибрилл поперечные сшивки, к-рые повторяются с таким же периодом. Являясь одним из осн. компонентов межклеточного матрикса (в-во, заполняющее пространство между клетками) и образуя комплексы с его компонентами (протеогликанами и др.), коллаген участвует в межклеточном взаимод., оказывает влияние на подвижность клеток, морфогенез (формообразование) органов и тканей в процессе развития и роста организма. По мере старения организма поперечных сшивок в волокнах становится все больше, что приводит к увеличению хрупкости хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости, понижает прозрачность хрусталика глаз. Получаемый из коллагена желатин (он легко образует студни) используют в пищ. пром-сти, при изготовлении фотографич. материалов, как среду для культивирования микроорганизмов в микробиологии. Нарушение структуры и ф-ции коллагена-ключевое звено ряда заболеваний соединит. ткани (т. наз. коллагеновых болезней). Лит.. Мазуров В. И., Биохимия коллагеновых белков. М.. 1974; Никитин В. Н., Перский Е. Э., Утевская Л. А.. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. К., 1977; Ленинджер А.. Основы биохимии, пер. с англ., т I. М.. 1985. с. 176 79; Biochemistry of collagen, ed. by G.N. Ramachandran, A.H. Reddi, N.Y. L., 1976; Cell biology of extracellular matrix, ed. by E D. Hay, N.Y. L., 1983. A. E. Бсрман.


===
Исп. литература для статьи «КОЛЛАГЕН»: нет данных

Страница «КОЛЛАГЕН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Еще по теме:
___

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн