Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


Природные полипептиды

В природе непрерывно совершается обмен белковых веществ, в ходе которого одни молекулы распадаются, другие образуются вновь. Расщепление белковой молекулы, происходящее в организме под действием так называемых протеолитических ферментов, приводит к образованию сложной смеси полипептидов. Таким образом, полипептиды можно рассматривать как фрагменты молекулы белка.

Число пептидов, выделенных из гидролизатов белков, в настоящее время измеряется сотнями. Во многих случаях была установлена структура выделенных пептидов, некоторые из них, как оказалось, сами по себе обладают интересными биологическими свойствами. Например, L-серил-L-гистидил-L-лейцил-L-валил-L-глутаминовая кислота, выделенная из гидролизата инсулина, специфически ускоряет развитие некоторых бактерий (стрептогениновая активность).

В настоящее время нет экспериментальных данных, доказывающих участие пептидов как промежуточных соединений в синтезе белка. Современные теории биосинтеза белка также не предусматривают участия полипептидов в этом процессе. В то же время установлено, что в различных природных объектах встречаются полипептиды, обладающие, как правило, четко выраженной биологической активностью. Современные методы исследования позволили не только выделить и охарактеризовать большое число природных полипептидов, но и установить их строение. Некоторые из них удалось получить синтетическим путем.

Наиболее подробно изучены полипептиды-антибиотики и полипептиды-гормоны, которые будут рассмотрены ниже.

Окситоцин. Этот гормон, вырабатываемый в задней доле гипофиза, оказывает стимулирующее действие на мускулатуру матки. Строение окситоцина было установлено Дю Виньо.

Для структуры окситоцина характерно наличие цикла (в построении которого участвует дисульфидная группировка) и боковой цепи:

Окситоцин синтезирован несколькими способами и нашел клиническое применение.

Вазопрессин, строение которого имеет много общего со строением окситоцина. также является гормоном задней доли гипофиза. Вазопрессины, выделенные из разных источников, имеют следующее строение:

Физиологическое действие вазопрессина иное, чем окситоцина: вазопрессин тонизирует гладкие мышцы и повышает содержание сахара в крови.

Вазопрессин и ряд пептидов, близких по строению к окситоцину и вазопрессину, получены синтетически.

Гипертензин (ангиотонин) — одно из наиболее действенных веществ, повышающих давление крови. При ферментативном расщеплении одного из белков плазмы крови сначала получается не имеющий физиологической активности декапептид гипертензин-I:

В результате ферментативного расщепления гипертензина-I получается физиологически активный пептид — гипертензин-II:

Оба гипертензина получены синтетически.

Глюкагон, состоящий из 29 аминокислотных остатков, образуется в поджелудочной железе и является антагонистом инсулина. Несмотря на значигельную длину пептидной цепи глюкагона, удалось полностью расшифровать его строение (Бромер и сотр.). Оказалось, что это линейный пептид:

Адренокортикотропный гормон (кортикотропин, АКТГ). Этот гормон, образующийся в передней доле гипофиза, оказывает стимулирующее действие на развитие коркового слоя надпочечников. В настоящее время выделены и изучены адренокортикотропные гормоны нескольких видов животных, причем оказалось, что они имеют сходное строение. Например, АКТГ свиньи представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 39 аминокислотных остатков:

Показано, что даже после отщепления нескольких аминокислотных остатков адренокортикотропный гормон сохраняет биологическую активность.

Интермедин (меланофоростимулирующий гормон, МСГ) вырабатывается в средней доле гипофиза и специфически воздействует на пигментные клетки животных. Из средней доли гипофиза свиньи удалось выделить два вещества, обладающих активностью меланофоростимулирующего гормона (α- и β-МСГ). Оказалось, что α-МСГ свиньи представляет собой линейную пептидную цепь, построенную из 13 аминокислот:

сертир—сер—мет—глут—гист—фал—арг—трипт—глиц—лиз—прол—вал 1 2 3 4 5         6         7 8         9         10 11 12 13

Соответствующие β-гормоны крупного рогатого скота и свиней построены из 18 аминокислот. Значительные участки полипептидных цепей этих гормонов воспроизводят последовательность аминокислот α-МСГ свиньи. Более того, последовательность аминокислот в α-МСГ свиньи в точности соответствует концевому участку адренокортикотропного гормона свиньи (см. аминокислоты 113 в АКТГ).


     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн