Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий
Система Orphus

ЛИЗОЦИМ

ЛИЗОЦИМ (мурамидаза), фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз b-1 : 4-гликозидной связи между остатками N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмураминовой к-ты (см. ф-лу) пептидогликана клеточной стенки бактерий. Гидролизует также такую же связь в полимере, состоящем из остатков N-ацетилглюкозамина (хитине), но со значительно меньшей скоростью. Лизоцим обнаружен практически во всех организмах. У позвоночных содержится гл. обр. в слезах, слюне, селезенке, легких, почках и лейкоцитах; в тканях локализуется в лизосомах.
580_600-19.jpg
Выделено и изучено более 50 лизоцимов из разных источников. Все они состоят из одной полипептидной цепи и являются сильно основными белками (рI 10,5-11). Hаиб. изучен лизоцим белка куриных яиц (мол. м. 14306). Полностью определено его строение, в т.ч. третичная структура. Молекула лизоцима имеет форму, близкую к форме эллипсоида с осями 3,0 и 4,5 нм. Ее пересекает косая щель, в к-рой происходит сорбция и гидролиз субстрата (в ней м. б. связано 6 гликопиранозных звеньев). Щель имеет гидрофобный карман, в к-ром локализуется ацетамидная группа N-ацетилглюкозамина. Важную роль в механизме гидролиза гликозидной связи играют группа С(О)О- остатка аспарагиновой к-ты (поляризует связь) и недиссоциированный карбоксил остатка глутаминовой к-ты (донор протона). Оптим. условия для лизиса (разрушения) микробов Microccocus lysodeikticus (обычного тест-субстрата лизоцима) - рН 6-7, ионная сила р-ра 0,1. Ионы Сl-несколько активируют лизоцим; в отсутствие солей его активность резко падает. Повышение т-ры вплоть до 60 °С увеличивает активность лизоцима; дальнейшее нагревание обратимо инактивирует фермент. В р-ре (особенно в кислой среде при рН 2-3) лизоцим выдерживает без необратимой денатурации кратковременное кипячение. В сухом виде фермент выдерживает нагревание при 160°С в течение 1 ч. Конкурентные ингибиторы лизоцима - близкие по строению к субстрату олигосахариды с небольшим числом звеньев или моносахариды, напр. N-ацетилглюкозамин и олигомер, содержащий 2 или 3 его остатка. У позвоночных лизоцим выполняет ф-ции неспецифич. антибактериального барьера. Механизм действия обусловлен способностью фермента нарушать клеточную стенку бактерий и вызывать их лизис. Лизоцим применяют в медицине как противомикробное ср-во (в т.ч. как добавка в продукты питания для детей).
===
Исп. литература для статьи «ЛИЗОЦИМ»: Бухарин О. В., Васильев Н. В., Лизоцим и его роль в биологии и медицине, Томск, 1974; Основы биохимии, пер. с англ., т. I, M., 1981, с. 313-17; Lisozyme, ed. by E. F. Osserman, R. E, Canfield, S. Beychok, N.Y., 1974; Jolles P., Jolles J., "Molec. and Cell Biochem.", 1984, v. 63, № 2, p. 165-89.
Н. А. Кравченко.

Страница «ЛИЗОЦИМ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Еще по теме:

Яндекс.Метрика


© ХиМиК.ру



Обратная связь / Дизайн сайта