Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


ПЛАЗМИН

ПЛАЗМИН, фермент класса гидролаз, катализирующий расщепление фибрина, в результате чего происходит разрушение тромбов. Плазмин-гликопротеин (мол. м. ок. 92 тыс.), состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных связью S—S: тяжелой (мол. м. ок. 68 тыс.) и легкой (мол. м. ок. 25 тыс.), к-рая содержит активный центр фермента, образованный остатками Ser-740, His-602 и Asp-734 (букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты). В фибрине плазмин гидролизует пептидные связи, образованные остатками лизина и аргинина. Субстратами плазмина являются также: фибриноген, факторы свертывания крови V, VIII и XII, гликопротеины мембран тромбоцитов, компоненты Cl, СЗ и С5 системы комплемента и др.

В плазме крови плазмин находится в виде предшественника (профермента) плазминогена, к-рый существует в двух формах, различающихся содержанием углеводного компонента. Одна форма содержит гликозилир. остатки Asn-288 и Thr-345, другая - только гликозилированный Thr-345. Разл. содержание сиаловых к-т в углеводных компонентах обусловливает множественность изофракций профермента.

Плазминоген синтезируется в клетках печени. Белковая часть молекулы представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую у человека из 790 аминокислотных остатков (полностью расшифрованы первичная структура плазмина и его гена). Третичная структура плазминогена представлена семью доменами: пять из них-гомологичные крендслеоб-разные структуры, мол. м. каждого ок. 10 тыс. Подобные структуры обнаружены у протромбина, тканевого активатора плазминогена, урокиназы и фактора XII свертывания крови. Два домена сформированы участком полипептидной цепи, соответствующим легкой цепи плазмина. В пяти крен-делеобразных доменах расположены участки связывания субстрата с лизином и аргинином, представляющие собой полости, в формировании к-рых участвуют остатки аминокислот, преим. ароматич, природы. Эти участки определяют сродство плазминогена и плазмина к фибрину, на пов-сти к-рого происходит превращ. плазминогена в плазмин. Оно сопровождается расщеплением одной пептидной связи между аргинином и валином в положениях 560 и 561 соответственно. При этом образуется двухцепочечная структура плазмина. Тяжелая цепь плазмина содержит все пять кренделеобразных доменов плазминогена.

Нативный плазмин с остатком глутаминовой к-ты на N-конце (Glu-плазмин) способен автокаталитически в результате гидролиза пептидной связи между двумя аминокислотными остатками лизина в положениях 76-77 и отщепления N-концевого пептида с мол. м. 9 тыс. превращ. в Lys-плазмин, обладающий более высоким сродством к фибрину. Обе формы плазмина способны расщеплять эту связь в проферменте с образованием Lys-плазминогена. Последний превращ. в Lys-плазмин в результате действия ферментов - тканевого активатора, плазминогена, урокиназы, комплекса плазминогена со стрептокина-зой и др. Активация плазминогена ускоряется в 1000 раз в присут. фибрина, на пов-сти к-рого происходит концентри-рование профермента и его активаторов. Связывание с фибрином защищает плазмин от инактивации ингибитором a2-антиплазмином плазмы крови, т.к. во взаимод. с ним участвуют те же фрагменты структуры фермента, к-рые участвуют при связывании с фибрином.

Лит.: Новохатний В. В., Мацука Ю.В., "Биохимия животных и человека", 1989, № 13, с. 36-45; Castellino F. J., "Chem. Rev.", 1981, v. 81, N 5, p. 431-46. И. П. Баскова.

Еще по теме:

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн