Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


ПРОЛАМИНЫ

ПРОЛАМИНЫ, запасные белки семян злаков (у пшеницы эти белки наз. птиалинами, у кукурузы-зеинами, у ячменя-гордеинами, у ржи-секалинами, у овса-авснинами). Проламины делятся на две группы-серосодержащие (S-богатые) и серо-несодержащие (S-бедные). Все эти белки кодируются семействами родственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к проламинам относят также родственные им белки-глютенины (глутелины, или HMW). Все эти группы белков различаются по аминокислотному составу, содержат много остатков глутамина и пролина, мало остатков основных аминокислот (см. табл.).

4019-20.jpg

Проламины каждого злака содержат большое кол-во разл. белков и экстрагируются из семян 70%-ным этанолом (это послужило основанием Т. Б. Осборну в 1924 выделить эти белки в самостоят. группу). Мол. м. S-богатых проламинов 20-40 тыс., они содержат внутримол. связи S—S. Мол. м. S-бедных проламинов 45-80 тыс. Глютенины имеют мол. м. 94-145 тыс., с помощью связей S—S они образуют гигантские ассоциаты, к-рые у пшеницы служат основой клейковинного комплекса.

Молекулы S-богатых проламинов и глютенинов имеют четко выраженную доменную организацию и состоят из уникальных и повторяющихся последовательностей аминокислотных остатков. Более древние уникальные последовательности у гордеинов имеют частичную гомологию с белковыми ингибиторами трипсина, а повторяющиеся последовательности у проламинов всех злаков состоят из 7-12 аминокислотных остатков. Типичная повторяющаяся последовательность в глиадинах -Pro—Gin—Gin—Pro—(Х)-(букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты, X - остаток одной из кодируемых аминокислот); она варьирует у разных проламинов при сохранении преобладающего числа остатков глутамина и пролина. Кроме того, в молекулы проламинов включены также участки из 4 и более остатков глутамина. Гетерогенность молекул проламинов в осн. обусловлена варьированием числа повторяющихся последовательностей и модификацией в них аминокислотных остатков.

Все предшественники проламинов имеют сигнальный участок, состоящий из 16-20 аминокислотных остатков (первый из них метионин), к-рый обеспечивает проникновение синтезируемой на полисомах (комплекс молекулы матричной РНК с двумя или большим числом рибосом) молекулы проламина через мембрану эндоплазматич. ретикулума; затем этот участок отщепляется.

При электрофорезе в кислой среде на крахмальном или полиакриламидном геле глиадины делятся по подвижности на a-, b-, g- и w-группы, каждая из к-рых включает неск. белков. Гордеины делятся на С и В группы. Причем малоподвижные белки группы В-это S-бедные проламины. Глютенины при обычных условиях электрофореза остаются на старте. При двухмерном электрофорезе глиадинов выделено более 50 компонентов, причем разные сорта пшеницы существенно различаются по составу белков, относящихся к проламинам.

Установлена четкая взаимосвязь между составом электро-форетич. компонентов проламинов и реологич. св-вами теста из муки пшеницы, хлебопекарными достоинствами последней, а также качеством макарон. Самое высокое содержание проламинов (без глютенинов) в суммарном белке пшеницы и ячменя (40-50% по массе), самая низкая (10-15%)-у овса. У этой культуры отсутствуют S-бедные проламины.

Проламины играют исключительно важную роль при хлебопечении и произ-ве макаронных изделий. Предпринимаются попытки с помощью генетич. инженерии модифицировать гены, кодирующие проламины, с целью повышения в них содержания основных аминокислот (напр., лизина), т. к. бедность белков злаков этими аминокислотами сильно снижает их биол. ценность.

Лит.: Конарев В. Г., Белки пшеницы, М., 1983; Созинов А. А., Полиморфизм белков и его значение в генетике и селекции, М., 1985; Kasarda D. D. [а. о.], "Biochem. Biophys. Acta", 1983, v. 747, № 1/2, p. 138-50; Payne P. I. [a.o.], "Theor. Appl. Genet.", 1982, v. 63, № 2, p. 129-38; Кreis M. [a.o.], "Oxford Surveys of Plant Molecular and Cell Biology", 1985, v. 2, p. 253-317. А. А. Созинов.


     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн