Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


Следующая Содержание Предыдущая

Синтез белка и его созревание

А. Синтез белка в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме

Биосинтез белка [трансляция мРНК (mRNA)] всегда начинается в цитоплазме (1). Определенная последовательность из 15-60 аминокислот в начале цепи, обозначаемая как сигнальный пептид, указывает место синтеза (см. с. 232). Если образующийся на рибосоме белок начинается с сигнального пептида (2), ориентирующего белок на шероховатый эндоплазматический ретикулум (ШЭР), с ним связывается РНК-содержащая сигнал-узнающая частица SRP (англ signal-recognition particle) и трансляция временно прерывается (3). SRP связывает рибосому посредством SRP-рецептора с мембраной ШЭР (4). Как только рибосома закрепится на мембране, SRP-частица диссоциирует От сигнального пептида и от SRP-рецептора [при этом гидролизуется ГТФ (GTP)], и на рибосоме вновь начинается процесс трансляции (5). Белковая цепь на рибосоме растет и, еще не свернувшись, проходит через мембрану по каналу, называемому транслоконом, в просвет ШЭР (см. с. 230) (6).

Синтез белка в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме; модификации белков;

Прохождение растущего пептида через мембрану может быть прервано соответствующим стоп-сигналом (см. с. 232). В этом случае пептид остается погруженным в мембрану и дает начало интегральному мембранному белку. В ходе белкового синтеза возможно многократное прохождение растущей цепи через мембрану и возобновление синтеза вновь при посредстве сигнального пептида Образующийся по такому механизму мембранный белок будет иметь множество трансмембранных участков.

Б. Модификация белков

Модификации в ШЭР. Превращение линейной немодифицированной пептидной цепи в полноценный функциональный белок (созревание) осуществляется в результате многостадийного процесса, который начинается сразу же после начала трансляции и протекает в просвете ЭР.

Прежде всего соответствующая пептидаза отщепляет сигнальный пептид (1). Фермент узнает точку расщепления в составе< специфической N-концевой последовательности белка.

Путем окисления боковых цепей цистеина образуются дисульфидные мостики, правильность положения которых контролируется протеиндисульфид-изомеразой (2).

Пептидилпролил-изомераза контролирует цис-транс-изомеризацию Х-Рго-связей в синтезируемом пептиде (3)

Трансгликозидазы переносят олигосахариды в блоке с долихолом (длинноцепочечным изопреноидом) на определенные остатки аспарагиновой кислоты в белке, тем самым осуществляя N-гликозилирование белка (4).

Гликозидазы «подстригают» олигосахариды, отщепляя избыточные остатки глюкозы и маннозы (5).

Для того чтобы растущая полипептидная цепь могла свернуться необходимым образом, с еще линейным участком цепи временно связываются шапероны (6). Эти белки направляют процесс свертывания цепи путем подавления нежелательных побочных взаимодействий. Наиболее важным шапероном, присутствующим в просвете ШЭР. является белок связывания (BiP, от англ. binding protein). Когда вновь образованный белок приобретает правильную вторичную и третичную структуру и остатки глюкозы удалены полностью, он с помощью транспортных везикул перемещается в аппарат Гольджи (см. с. 230).

Модификации в аппарате Гольджи. В аппарате Гольджи осуществляются следующие ферментативные стадии модификации белка: фосфорилирование (7) и отщепление с последующим переносом (перегруппировка) остатков сахаров с помощью гликозидаз и гликозилтрансфераз (8). Эта модификация имеет целью образование специфической олигосахаридной структуры в гликопротеинах.

Наконец, в секреторных пузырьках (везикулах) отщепляется еще один пептид (9), прежде чем содержимое секретируется посредством экзоцитоза. Это отщепление, катализируемое специфичными пептидазами, выполняет функцию активации секретируемого белка. Например, отщепление С-пептида от неактивного проинсулина приводит к образованию активного гормона инсулина (см. с. 162).

Следующая Содержание Предыдущая


     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн