Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


МИОЗИН

МИОЗИН (от греч. mys, род. падеж myos-мышца), белок сократит. волокон мышц. Его содержание в мышцах ок. 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1-2%). Молекула миозина представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном конце две глобулярные головки (рис. 1). Длина хвоста ок. 160 нм, диаметр 3 нм.

3018-6.jpg

Рис. 1. Схема молекулы миозина: 1-фибриллярный стержень; 2-головки.

Головки имеют грушевидную форму: длина их составляет ок. 20 нм, а толщина-9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте прикрепления к стержневой части. Последняя состоит из двух полипептидных цепей с мол. м. ок. 200 тыс. у каждой (т.наз. тяжелые цепи), закрученные спирально одна вокруг другой. В области головок с тяжелыми цепями ассоциированы легкие цепи-субъединицы с мол.м. ок. 20 тыс.; на каждую головку приходится две легкие цепи. Мол.м. всей молекулы составляет ок. 480 тыс.

При расщеплении миозина кратковременным действием трипсина образуются два фрагмента, к-рые наз. легким и тяжелым меромиозинами (обозначаются соотв. LMM и НММ). LMM представляет собой фрагмент стержневой части молекулы миозина длиной ок. 80 нм и с мол.м. 150 тыс. НММ содержит головку миозина и часть хвоста, его длина 60-70 нм, мол. м. ок. 340 тыс. При действии папаином или при длит. воздействии трипсина от молекулы миозина отщепляются головки (т. наз. субфрагменты 1, или S1 с мол. м. 120 тыс. Стержневой фрагмент НММ, к-рый отщепляется при действии папаина, наз. субфрагментом 2 (S2).

N-Концевые части тяжелых цепей миозина располагаются в головках. Особенность аминокислотного состава тяжелых цепей - наличие остатков метилир. аминокислот: 3-метил-гистидина, N6-моно- и N6-триметиллизина. Содержание a-спиралей в головках и хвосте молекулы составляет соотв. 33 и 94%. Тяжелые цепи имеют два гибких "шарнирных" участка: один в основании головки, другой на расстоянии 43 нм от первого.

Миозин обладает АТФазной активностью; катализирует гидролиз АТФ до аденозиндифосфата и Н3РО4 (это св-во миозина открыто В.А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой в 1939). Активный центр АТФазы миозина находится в головках и сохраняет свои каталитич. св-ва при их протеолитич. отщеплении. Существенными для проявления активности являются e-аминогруппа лизина, гуанидиновые группировки аргинина, карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой к-т.

В мышцах миозин взаимод. с актином с образованием а к т о-м и о з и н о в о г о к о м п л е к с а, играющего важную роль в механизме сокращения мышц. Центр, ответственный за соединение с актином, также находится в головке. Соединение миозина с актином в присут. ионов Mg2+ сопровождается многократным увеличением АТФазной активности. При низкой ионной силе в присут. АТФ происходит р-ция суперпреципитации, в результате к-рой актомиозиновый комплекс сжимается и освобождает воду.

Одно из осн. св-в миозина-его способность при низкой ионной силе агрегировать с образованием хорошо упорядоченных филаментов, подобных тем, в виде к-рых он присутствует в мышце. Нативный филамент миозина представляет собой веретенообразный агрегат диаметром ок. 15 нм и длиной 1500 нм. Хвосты молекул миозина упакованы в глубь филамента, а головки выходят наружу в виде выступов, регулярно расположенных на пов-сти. В центре филамента молекулы миозина агрегированы хвост к хвосту, в результате чего образуется зона, не несущая головок. По обеим сторонам от центра филамента молекулы миозина агрегированы полярно (хвост к голове). Один филамент содержит 300-400 молекул миозина.

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из a-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молекула тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са2+ , тропонин I связывается с актином, тропонин Т-с тропо-миозином.

Мышечные волокна построены из продольно расположенных фибрилл (миофибрилл) диаметром ок. 1000 нм, в к-рых чередуются светлые и темные диски (соотв. I и А-диски; рис. 2). В середине диска I расположена пластинка Z, к-рая пронизывает все мышечное волокно, удерживая миофибриллы в пучке и упорядочивая их расположение. Участок между двумя соседними пластинками Z (т. наз. c a p к о м е р)- функцией, единица миофибрилл. Внутри миофибрилл находятся два вида филаментов, ориентированных параллельно продольной оси мышцы,-филаменты актина и миозина.

3018-7.jpg

Рис. 2. Схема продольного разреза участка миофибриллы (1 -диск А, 2-диск I, 3-пластинка Z, 4-саркомер); внизу показана схема поперечного среза миофибриллы (5-только нити миозина, 6-нити актина и миозина, 7-только нити актина).


Сокращение мышцы осуществляется в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов миозина (рис. 3) благодаря периодич. присоединению головок миозина к актино-вым филаментам и сгибания молекулы миозина в шарнирных участках (происходит "проталкивание" актиновых филаментов). Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов миозина и актина и возвращения филаментов в исходное положение.

Такой цикл инициируется поступлением сигнала от нервных окончаний в мышечном волокне, к-рый обусловливает выброс Са2+ из саркоплазматич. ретикулума (сложная система ограниченных мембранами пузырьков, трубочек и т. наз. цистерн, ориентированных вдоль миофибрилл и пронизывающих мышечные волокна). Ионы Са2+ связываются с тропонином С, агрегированным с актином, и вызывают изменение конформации этого белка. В результате этого тропомиозин перемещается в сторону и не препятствует образованию контактов между головками миозина и актином. Когда состояние возбуждения заканчивается, Ca2+-Mg2+-АТФаза саркоплазматич. ретикулума обусловливает обратный поток Са2+ во внутр. пространство ретикулума. Когда концентрация Са2+ достигает достаточно низкого уровня, контакты между головками миозина и актином разрываются и мышечное волокно расслабляется. Необходимая энергия для осуществления этого процесса поступает в результате гидролиза АТФ на миозин.

3018-8.jpg

Рис. 3. Схема поперечнополосатой мышцы в покое (а)и при ее сокращении (б); 1 - филаменты миозина; 2 - филаменты актина.



===
Исп. литература для статьи «МИОЗИН»: Поглазов Б.Ф., Левицкий Д. И., Миозин и биологическая подвижность, М., 1982. Б. Ф. Поглазов.

Страница «МИОЗИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Еще по теме:

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн