Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


ХИМОТРИПСИН

ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, удаленных от концов белковой цепи (эндопептидаза). С наиб. скоростью катализирует гидролиз связей, образованных карбоксильными группами гидрофобных аминокислот. Гидролизует также сложные эфиры и амиды, образованные этими аминокислотами.
Химотрипсин- фермент большинства позвоночных, синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента, или зимогена) химотрипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина подвергается протеолизу с образованием химотрипсина.
Трипсин гидролизует в проферменте 4 пептидные связи и удаляет из молекулы два дипептида в положениях 14-15 и 147-148. Образовавшиеся три фрагмента молекулы химотрипсина остаются соединенными двумя дисульфидными связями. Химотрипсин вместе с трипсином участвует в расщеплении белков в тонком кишечнике.
Секретируются две разные формы химотрипсина- А и В, различающиеся по аминокислотному составу. Наиб. хорошо изучена6000-1.jpg -модификация химотрипсина А быка (6000-2.jpg-X; мол. м. 25 тыс.), образование к-рой из профермента идет через промежут. модифицир. формы химотрипсина А6000-3.jpg . В ферменте имеется 6 связей S — S; размеры молекулы близки к сферической (5,5 х 3,5 х 3,8 нм). Макс. каталитич. активность6000-4.jpg-химотрипсина проявляется при рН 7,8-9,0; рI ок. 8.
Для проявления каталитич. действия химотрипсина наиб. существенны группы: гидроксильная серина-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в химотрипсине соответствует их положениям в проферменте), имидазольная гистидина-57 и карбоксильная аспарагиновой к-ты-102 ("активная триада"). Стабилизацию этой триады осуществляет ионная связь между a-аминогруппой изолейцина-16 и карбоксильной группой аспарагиновой к-ты-194.
Сорбция субстрата в активном центре6000-5.jpg-химотрипсина обеспечивается гидрофобной полостью. Ее размеры 1,0 х 0, 5 х 0,4 нм оптимальны для связывания боковых цепей остатков гидрофобных аминокислот (триптофан, фенилаланин, лейцин, тирозин), а конфигурация допускает лишь определенную ориентацию субстрата. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфермента и послед. переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.
Ингибиторы химотрипсина- ионы тяжелых металлов, борорг. к-ты, диизопропилфгорфосфат и др.
Недостаток или избыток химотрипсина проявляется в нарушениях пищеварения. Фермент применяют в медицине для расщепления некротизир. тканей, разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.

Лит.: Березин И. В., Мартинек К., Основы физической химии ферментативного катализа, М., 1977, с. 126-70; Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982; Вlow D. М., в кн.: The Enzymes, 3 ed., ed. by P. D. Boyer, v. 3, N. Y.- L., 1971, p. 185-212.

Н. Ф. Казанская.

Еще по теме:

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн