Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


ТРИПСИН

ТРИПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот - аргинина и лизина; катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т.ч. гидрофобных) и нек-рых карбоновых к-т.

Трипсин-фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в трипсин. Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных b-, g- и y-трипсинов.

Трипсин способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., профермент фос-фолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварит. ферментов.

Мол. м. бычьего трипсина 24 тыс., рI 10,5-10,8; оптим. катали-тич. активность при рН 7,8-8,0.

Активный центр трипсина состоит из трех аминокислотных остатков: серии-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в трипсине соответствует их положениям в проферменте), гистидин-57 и аспарагиновая к-та-102. Сорбционный участок содержит карбоксильную группу аспарагиновой к-ты-189, к-рая определяет специфичность трипсина к положительно заряженным субстратам. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфсрмента и переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.

Существенной для трипсина является способность сорбировать положительно заряженные соед. и нек-рые белки (ингибиторы). В этом случае трипсин теряет каталитич. активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т. к. взаимод. с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз.

Недостаток или избыток трипсина проявляются в нарушении пищеварения. Наличие трипсина в сыворотке крови-тест при диагностике острого панкреатита. Трипсин широко применяют для установления первичной структуры белков и пептидов, в медицине-для разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.

Лит.: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982; Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983; Keil В., в кн.: The enzymes, 3 ed, ed. by P.O. Boyer, v. 3, N.Y.-L, 1971, p. 249-75. Н.Ф. Казанская.

Еще по теме:
___

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн