Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Поиск репетиторов
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


ПЕПСИН

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз белков и пептидов. Мол. масса пепсина свиньи ок. 35 тыс. (фермент выделен в кристаллич. состоянии); молекула состоит из полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков, и одного остатка фосфорной к-ты, образующего фосфоэфирную связь с гидроксильной группой остатка серина в положении 68 (отщепление фосфатной группы не сказывается на ферментативных св-вах пепсина). Размеры молекулы 5,5·4,5·3,2 нм; она состоит из двух частей (доменов), между к-рыми находится область активного центра фермента, включающая два каталитически важных остатка аспарагиновой к-ты (в положениях 32 и 215).

Содержится пепсин в желудочном соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. Образуется гл. обр. в клетках желез слизистой желудка в виде неактивного предшественника-пепсиногена, к-рый после отщепления пептида, состоящего из 44 аминокислотных остатков, превращ. в активный фермент. Пепсин наиб. устойчив при рН 5, при рН выше 6 происходит его быстрая и необратимая инактивация. Оптим. ката-литич. активность при гидролизе белков-при рН ок. 2, низкомол. субстратов - при рН 3,5; рI 2,08 (для дефосфо-рилир. белка).

Пепсин участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит. и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и керати-нов. Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам.

Ингибируется пепсин эпоксидами [напр., 1,2-эпокси-3-(n-нитрофенокси)пропаном] и диазосоединениями (напр., метиловым эфиром N-диазоацетилнорлейцина) в присут. ионов Cu2 + . Эти ингибиторы избирательно реагируют с карбоксильной группой остатка аспарагиновой к-ты в положении 32 или 215. Сильный ингибитор пепсина пепстатин (пентапептид, продуцируемый штаммом Streptomyces).

Пепсин применяют как лек. ср-во при расстройствах пищеварения, вызванных секреторной недостаточностью желудка, а также в сыроделии и при определении первичной структуры белков. Определение уровня пепсина в организме используют для диагностирования нек-рых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Лит. Антонов В.К., Химия протеолиза, M., 1983; BarrettA.J.. McDonaldJ K., Mammalian proteases. A glossary and bibliography, v. 1, L, 1980.

Л.Д.Румш

Еще по теме:
___

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн