Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


Следующая Содержание Предыдущая

Пептидная связь

Главными структурными единицами белкой и пептидов являются остатки аминокислот (см. с. 66), связанные карбоксамидной пептидной связью (см. с. 18) между α-карбоксильной и α-аминогруппой.

Пептидный синтез; Мезомерия пептидной связи; Номенклатура пептидов; Конформация полипептидной цепи;

A. Пептидный синтез

В клетках пептиды и белки синтезируются в процессе трансляции на рибосомах (см. сс. 244-249). При химическом синтезе пептидов следует помнить, что целевой продукт образуется с высоким выходом лишь при условии, что функциональные группы, не участвующие в реакции, заблокированы защитными группировками (X,Y). В противном случае в приведенном примере наряду с целевым дипептидом AIa-Gly должны образовываться Gly-Ala, Gly-Gly и Ala-Ala. Кроме того, необходимо активировать карбоксильную группу (Z), что облегчает нуклеофильное присоединение по аминогруппе. В настоящее время пептиды с определенной аминокислотной последовательностью получают с помощью автоматических пептидных синтезаторов.

Б. Мезомерия пептидной связи

Как всякая карбоксамидная связь, пептидная связь стабилизирована за счет мезомерии (резонансно стабилизирована) (см. с. 12) и поэтому является практически плоской (планарной). Вращение вокруг связи C-N требует больших затрат энергии и, следовательно, затруднено. На схеме плоскость, в которой расположены 6 атомов пептидной группы, окрашена в светло-голубой цвет.

B. Номенклатура пептидов

Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N-конец, несущий свободную аминогруппу первой аминокислоты, и С-конец, несущий карбоксильную группу последней аминокислоты. Напомним, что в белках и пептидах аминокислотные остатки связаны в цепочку последовательно. Для того чтобы назвать конкретный пептид, достаточно перечислить (начиная с N-конца) последовательность входящих в его состав аминокислотных остатков в трехбуквенном или однобуквенном коде. Например, аминокислотная последовательность пептидного гормона ангиотензина Il (см. с. 322) читается следующим образом: Asp-Аrg-Vаl-Туr-Ile-His-Pro-Phe или соответственно DRVYIHPF.

Г. Конформация полипептидной цепи

Каждый аминокислотный остаток, за исключением концевых, принимает участие в образовании двух пептидных связей (с предыдущим и последующим фрагментами). Поскольку вращение вокруг связи C—N затруднено, повороты возможны только вокруг связей N--Cα и Cα--C (2). Такие повороты измеряются двугранными углами φ и ψ. Угол φ характеризует поворот вокруг связи N---Cα, а следовательно, положение предшествующей пептидной связи; угол ψ характеризует поворот вокруг связи Сα—С, т. е. положение последующей связи.

Для каждого конкретного аминокислотного остатка ввиду стерических ограничений разрешены только определенные комбинации углов вращения φ и ψ. Для наглядности информацию о связи между углами φ и ψ в каждом пептидном звене представляют графически с помощью φ/ψ-карты (1). На карте видно, что большинство комбинаций двугранных углов оказываются запрещенными (поля, выделенные красным цветом). Так, например, при комбинации φ = 0о / ψ = 180о (4) атомы кислорода карбонильных групп должны сблизиться на расстояние 115 пм, что намного меньше, чем сумма вандерваальсовых радиусов двух атомов. Аналогичным образом, при комбинации φ = 180о / ψ = 0о (5) происходит наложение водородных атомов двух ΝΗ-групп. Поэтому для углов φ и ψ остаются разрешенными сочетания, лежащие в пределах дискретных областей, окрашенных в зеленый цвет (2, 3). В эти разрешенные области попадают все приведенные на последующей схеме вторичные структуры. Конформации, попадающие в зоны, выделенные желтым цветом, энергетически невыгодны, но возможны.

Конформационные карты (карты Рамачандрана) построены на основе модельных экспериментов с небольшими пептидами. Однако конформационные параметры большинства аминокислотных остатков в белках также попадают в разрешенные области карты. На карте 1 черными точками показаны пары углов φ и ψ в небольшом белке инсулине (см. с. 78).

Следующая Содержание Предыдущая

Еще по теме:

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн