Неорганическая
Органическая
Коллоидная
Биологическая
Биохимия
Токсикологическая
Экологическая
Химическая энциклопедия
Советская энциклопедия
Справочник по веществам
Гетероциклы
Теплотехника
Углеводы
Квантовая химия
Моделирование ХТС
Номенклатура
Таблица Менделеева
Неорганические реакции
Органические реакции
Молярные массы
Форматирование формул
Редактор формул
Уравнивание реакций
Электронное строение атомов
Игра «Таблица Менделеева»
Термодинамические свойства
Конвертер величин
Гальванопара
Форум
Лекарства
Фармацевтика
Термины биохимии
Коды загрязняющих веществ
Стандартизация
Каталог предприятий


Следующая Содержание Предыдущая

Гемоглобин

Главная функция эритроцитов (см. с. 268) — транспорт кислорода от легких в ткани и СО2 от тканей обратно в легкие. Высшие организмы нуждаются для этого в специальной транспортной системе, так как молекулярный кислород плохо растворим в воде: в 1 л плазмы крови растворимо только около 3,2 мл О2. Содержащийся в эритроцитах белок гемоглобин (Hb) способен связать в 70 раз больше — 220 мл О2/л. Содержание Hb в крови составляет 140-180 г/л у мужчин и 120-160 г/л у женщин, т. е. вдвое выше по сравнению с белками плазмы (50-80 г/л). Поэтому Hb вносит наибольший вклад в образование рН-буферной емкости крови (см. с. 280).

Структура гемоглобина; Аллостерические эффекты в гемоглобине;

А. Структура гемоглобина

Гемоглобин взрослого организма (HbA, см. ниже) является тетрамером, состоящим из двух α- и двух β-субьединиц с молекулярными массами примерно 16 кДа. α- и β-цепи отличаются аминокислотной последовательностью, но имеют сходную конформацию. Примерно 80% аминокислотных остатков глобина образуют α-спирали, обозначенные буквами А-Н (см. схему). Каждая субъединица несет группу гема (формулу см. на рис. 197) с ионом двухвалентного железа в центре. При связывании O2 с атомом железа в геме (оксигенация Hb) и отщеплении O2 (дезоксигенация) степень окисления атома железа не меняется. Окисление Fe2+ до Fe3+ в геме носит случайный характер. Окисленная форма гемоглобина, метгемоглобин, не способна переносить O2. Доля метгемоглобина поддерживается ферментами на низком уровне и составляет поэтому обычно только 1-2%.

Четыре из шести координационных связей атома железа в гемоглобине заняты атомами азота пиррольных колец, пятая — остатком гистидина глобина (проксимальный остаток гистидина), а шестая — молекулой кислорода в оксигемоглобине и, соответственно, Н2О в дезоксигемоглобине.

Б. Аллостерические эффекты в гемоглобине

Аналогично аспартат-карбамоилтрансферазе (см. с. 118) Hb может находиться в двух состояниях (конформациях): обозначаемых как Т- и R-формы соответственно. Т-Форма (напряженная от англ. tense) обладает существенно более низким сродством к O2 по сравнению с R-формой (на схеме справа). Связывание O2 с одной из субъединиц Т-формы приводит к локальным конформационным изменениям, которые ослабляют связь между субъединицами. С возрастанием парциального давления O2 увеличивается доля молекул Hb в высокоаффинной R-форме (от англ. relaxed). Благодаря кооперативным взаимодействиям между субъединицами с ростом концентрации кислорода повышается сродство Hb к O2, в результате чего кривая насыщения имеет сигмоидальный вид (см. с 276).

На равновесие между Т- и R-формами влияют различные аллостерические эффекторы, регулирующие связывание O2 гемоглобином (желтые стрелки). К наиболее важным эффекторам относятся CO2, Н+ и 2,3-дифосфоглицерат [ДФГ (BPG)] (см. с. 276).

Дополнительная информация

Hb взрослого организма состоит, как упомянуто выше, из двух α- и двух β-цепей (α2β2). Наряду с этой основной формой (HbA1) в крови присутствуют незначительные количества второй формы с более высоким сродством к O2, у второй β-цепи заменены δ-цепя-ми (HbA2, α2δ2). Две другие формы Hb встречаются только в эмбриональном периоде развития. В первые три месяца образуются эмбриональные гемоглобины состава ξ2ε2 и α2γ2. Затем вплоть до рождения доминирует фетальный гемоглобин (HbF, α2δ2), который постепенно заменяется на первом месяце жизни на HbА. Эмбриональный и фетальный гемоглобины обладают более высоким сродством к О2 по сравнению с HbА, так как они должны переносить кислород из системы материнского кровообращения.

Следующая Содержание Предыдущая

Еще по теме:

     © ХиМиК.ру




Реклама   Обратная связь   Дизайн